Proteine sind deutlich dynamischer, als statische Strukturbilder vermuten lassen. Forschende des Institute of Science and Technology Austria (ISTA) haben gezeigt, wie Proteine konformationelle Atembewegungen ausführen, um ihre Funktion zu erfüllen, und wie diese Dynamik durch Kristallisation stark eingeschränkt wird.

Das Team um Professor Paul Schanda und Doktorandin Lea Becker untersuchte das Protein GB1 als Modellsystem. Mit einer Kombination aus Röntgenkristallographie, Festkörper- und Lösungs-NMR-Spektroskopie sowie Molekulardynamik-Simulationen konnten die Wissenschaftler nachweisen, dass Kristallisation die natürliche Flexibilität der Proteine deutlich reduziert. Besonders die Rotation aromatischer Ringe in Aminosäure-Seitenketten diente als Indikator für diese Bewegungen.

In Lösung führen Proteine deutlich freiere Bewegungen aus, während sie im Kristall in wenige starre Konformationen gezwungen werden. Die Studie zeigt damit Limitationen gängiger Strukturanalysemethoden auf und liefert neue Einblicke in die tatsächliche Dynamik von Proteinen.

Die Ergebnisse könnten das Design neuer Proteine sowie die Weiterentwicklung von KI-basierten Strukturvorhersagetools wie AlphaFold verbessern. Die Studie wurde in der Fachzeitschrift Nature Chemistry veröffentlicht (DOI: 10.1038/s41557-026-02155-0).

Original Paper:

Lea M. Becker, Haohao Fu, Ben P. Tatman, Matthias Dreydoppel, Anna Kapitonova, Ulrich Weininger, Sylvain Engilberge, Christophe Chipot, and Paul Schanda. 2026. Aromatic Ring Flips Reveal Reshaping of Protein Dynamics in Crystals and Complexes. Nature Chemistry. DOI: 10.1038/s41557-026-02155-0 / https://doi.org/10.1038/s41557-026-02155-0

Redaktion: X-Press Journalistenbüro GbR

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