Nobelpreisträger David Baker entwirft künstliche Protein-Nanokäfige nach viralem Vorbild

von | Juni 18, 2026 | Digitalisierung, Forschung, Gesundheit

Ein internationales Forscherteam um Prof. David Baker hat mit Hilfe von Künstlicher Intelligenz große Proteinstrukturen entwickelt, die das natürliche Selbstorganisationsprinzip von Viren nachahmen.

Professor Sangmin Lee von der Pohang University of Science and Technology (POSTECH) hat gemeinsam mit Nobelpreisträger Professor David Baker von der University of Washington ein Designprinzip geschaffen, das es einem einzigen Proteinbaustein ermöglicht, gleichzeitig pentagonale und hexagonale Anordnungen zu bilden und sich zu virusähnlichen Strukturen zusammenzusetzen.

Die Studie, die vom südkoreanischen Ministerium für Wissenschaft und ICT (MSIT) gefördert wurde, wurde in der Fachzeitschrift Nature veröffentlicht. Die Forschenden nutzten die KI-gestützte Methode RFdiffusion, um neuartige Verbindungsstrukturen zu entwerfen. Dadurch konnten sie die Proteine in unterschiedlichen Winkeln und Krümmungen anordnen, was zu kugelförmigen Schalen mit Durchmessern zwischen 70 und 220 Nanometern führte.

Das linke Bild zeigt die Hüllenstruktur eines natürlichen Virus, dessen Proteine ​​sich anordnen; das rechte Bild zeigt einen hohlen Protein-Nanokäfig, der mithilfe von KI entworfen wurde, um diese Struktur nachzubilden. Beide veranschaulichen, wie Proteine ​​eine kugelförmige Hülle bilden, und zeigen damit, dass die Assemblierungsprinzipien von Viren auf die Entwicklung künstlicher Proteinmaterialien angewendet werden können. Credits: POSTECH
Das linke Bild zeigt die Hüllenstruktur eines natürlichen Virus, dessen Proteine ​​sich anordnen; das rechte Bild zeigt einen hohlen Protein-Nanokäfig, der mithilfe von KI entworfen wurde, um diese Struktur nachzubilden. Beide veranschaulichen, wie Proteine ​​eine kugelförmige Hülle bilden, und zeigen damit, dass die Assemblierungsprinzipien von Viren auf die Entwicklung künstlicher Proteinmaterialien angewendet werden können. Credits: POSTECH

Die Strukturen wurden mit Kryo-Elektronenmikroskopie untersucht und zeigten eine stabile Selbstorganisation. Die Technologie gilt als vielversprechend für die Entwicklung neuer Wirkstoffträger, Impfstoffplattformen und gentherapeutischer Anwendungen.

Professor Sangmin Lee erklärte, dass Viren in der Natur ein hervorragendes Beispiel dafür seien, dass perfekte Symmetrie nicht der einzige Weg zu komplexen molekularen Architekturen sei. Durch präzise Kontrolle der lokalen Geometrie der Proteinbausteine lasse sich die Größe und Form der endgültigen Struktur fein steuern.

Das südkoreanische Ministerium für Wissenschaft und ICT würdigte die Leistung als Beleg für die Weltklasse-Forschungskompetenz koreanischer Wissenschaftler. Es kündigte weitere Unterstützung für solche internationalen Spitzenforschungen an.

DOI

10.1038/s41586-026-10554-z 


Redaktion: X-Press Journalistenbüro GbR

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