Forschende der Universität des Saarlandes, der Rheinland-Pfälzischen Technischen Universität Kaiserslautern-Landau, des VIB-VUB Brüssel und weiterer Institutionen haben gezeigt, dass Peroxiredoxine – wichtige schützende Enzyme in Zellen – flexibler kombiniert werden können als bisher angenommen.

Peroxiredoxine regulieren den Gehalt an Peroxiden wie Wasserstoffperoxid und schützen Zellen vor oxidativem Stress. Mehr als zwei Jahrzehnte galt es als gesichert, dass diese Enzyme ausschließlich aus zehn identischen Proteineinheiten bestehen und donutförmige Komplexe bilden. Die neue Studie belegt jedoch, dass Zellen zwei unterschiedliche Varianten des Enzyms mischen und so hybride Protein-Komplexe erzeugen können.

Durch die Kombination zweier Bausteine mit verschiedenen Eigenschaften entsteht eine hohe molekulare Vielfalt aus vergleichsweise wenigen Grundelementen. Biochemische und bildgebende Analysen zeigten, dass diese Mischung in sehr unterschiedlichen Organismen vorkommt – von Hefen und Menschen über Pflanzen bis hin zu Parasiten.

Die Forscher sprechen von einer „molekularen Lego-Strategie“, die Zellen ermöglicht, Stressreaktionen und zelluläre Signalwege präzise abzustimmen. Das neue Verständnis der gemischten Peroxiredoxin-Komplexe könnte erklären, wie Zellen sich an sauerstoffreiche Umgebungen anpassen. Zudem eröffnen sich mögliche Einblicke in die Entstehung von Erkrankungen, bei denen das oxidative Gleichgewicht gestört ist, etwa bei Alterungsprozessen, Krebs und Stoffwechselkrankheiten.

Original Paper:

Hetero-oligomerization drives structural plasticity of eukaryotic peroxiredoxins | Nature Chemical Biology

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Redaktion: X-Press Journalistenbüro GbR

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